PPGEQ PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA QUÍMICA PRÓ-REITORIA DE PESQUISA E PÓS-GRADUAÇÃO Telefone/Ramal: Não informado

Banca de DEFESA: MARCOS SILVA DE SOUSA

Uma banca de DEFESA de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE : MARCOS SILVA DE SOUSA
DATA : 21/02/2025
HORA: 14:00
LOCAL: Sala 110.2
TÍTULO:

Obtenção de Nanoestruturas de Proteína do Soro de Leite Isolado Para Incorporação dos Compostos Bioativos Quercetina e Vitamina B2


PALAVRAS-CHAVES:

Sistema de entrega; Liberação controlada, Melhoria na estabilidade; Nanoencapsulação.


PÁGINAS: 157
RESUMO:

As proteínas do soro de leite (Whey Protein) são amplamente reconhecidas pelo seu elevado valor nutricional e valiosas propriedades funcionais, sendo obtidas como subproduto do processo de fabricação de queijo. Este estudo investigou o desenvolvimento de nanoestruturas de Whey Protein Isolate (WPI) para aplicações funcionais e nutracêuticas, explorando suas propriedades térmicas, estruturais, tecno-funcionais e sua capacidade de encapsular compostos bioativos. As nanoestruturas foram sintetizadas por meio de aquecimento em banho ultra termostático, na presença de íons salinos, e apresentaram dimensões médias de 78,21 ± 22,04 nm, mantendo estabilidade coloidal por até 75 dias de armazenamento. O tratamento térmico promoveu alterações nas estruturas secundárias das proteínas, como redução de α-hélices e folhas β, com aumento de estruturas desordenadas, o que resultou em melhorias nas propriedades funcionais, como maior capacidade de formação e estabilidade de espuma, além de maior eficiência na estabilização de emulsões em comparação à proteína nativa. Além disso, as nanoestruturas de WPI demonstraram potencial como nanocarreadores de compostos bioativos, incluindo quercetina e vitamina B2, que possuem propriedades antioxidantes e terapêuticas, no entanto apresentam instabilidade sob condições adversas de calor, luz, oxigênio e pH. A eficiência de encapsulamento (EE) atingiu até 94,03% para quercetina e 99,14% para vitamina B2, com aumento significativo da estabilidade térmica e coloidal. Análises de microscopia de Força Atômica (AFM) evidenciaram a formação de estruturas fibrilares após a incorporação dos bioativos, enquanto o dicroísmo circular e espectros FTIR demonstraram alterações na estrutura secundária da proteína. As interações entre quercetina e WPI ocorreram predominantemente por forças hidrofóbicas, enquanto para a vitamina B2 predominaram ligações de hidrogênio e forças de Van der Waals. Estudos de fluorescência indicaram um mecanismo de extinção estática para ambos os compostos (Kq > 2,0 × 10¹⁰ L/(mol·s)). A liberação controlada in vitro, simulando o trato gastrointestinal, indicou menor liberação dos bioativos encapsulados, evidenciando proteção aprimorada contra condições adversas. Apesar de as concentrações testadas não apresentarem atividade antimicrobiana, os resultados destacam o potencial das nanoestruturas de WPI como sistemas eficazes para entrega de compostos bioativos, com aplicações promissoras em alimentos funcionais e nutracêuticos. Além disso, a metodologia utilizada demonstrou simplicidade e eficiência, utilizando menor quantidade de reagentes e reforçando sua viabilidade para aplicação industrial


MEMBROS DA BANCA:
Interna - 1491686 - RENATA CAROLINA ZANETTI LOFRANO
Interno - 2255060 - IGOR JOSE BOGGIONE SANTOS
Interna - 1861356 - CRISTIANE MEDINA FINZI QUINTAO
Externa à Instituição - KELY DE PAULA CORREA
Notícia cadastrada em: 31/01/2025 19:13
SIGAA | NTInf - Núcleo de Tecnologia da Informação - +55(32)3379-5824 | Copyright © 2006-2025 - UFSJ - sigaa05.ufsj.edu.br.sigaa05