Obtenção e Caracterização de Nanoestruturas de Whey Protein Isolate para a Incorporação de Compostos Bioativos em Queijo Minas Frescal
Nanoproteína; Vitamina B2; Quercetina; Propriedades tecnológicas; Propriedades funcionais
As proteínas do soro de leite são amplamente utilizadas na indústria de alimentos devido seu alto valor nutricional e propriedades técnico-funcionais. Assim, o objetivo do presente estudo foi obter uma nanoestrutura de Whey Protein Isolate (WPI) e caracterizar as suas propriedades técnico-funcionais e encapsulantes para a vitamina B2 (WPI-VB2) e quercetina (WPI-Q). Foi preparada uma solução proteica de 2,00 mg∙mL-1 de WPI e submetida a um banho ultratermostático à 50 °C por 10 min. O controle foi o WPI nativo nas mesmas condições sem o tratamento térmico. Em seguida, foi determinado o tamanho, índice de polidispersão (PDI), potencial Zeta, estabilidade de espuma e emulsão. Para a eficiência de encapsulamento (EE) e capacidade de ligação(LC) foram preparados 7 ensaios em triplicata variando a concentração do bioativo estudado. Essas estruturas (WPI; WPI-VB2 e WPI-Q) foram caracterizadas em relação às análises térmicas (DSC e TGA). Além disso, foi realizado a liberação controlada in vitro para os bioativos encapsulado com o controle e a nanoestrutura. O tamanho do WPI, WPI-VB2 e WPI-Q foi de 78,21 ± 22,04 nm;169,18 ± 142,00 nm e 127,68 ± 41,88 respectivamente. A EE - foi de 99,20 ± 0,28 e 96,02 ± 3,51 e LC - 59,08 ± 0,038 e 54,59 ± 6,49 para os sistemas WPI-VB2 e WPI-Q, respectivamente. O PDI do WPI foi de 0,65 ± 0,019, enquanto o sistema WPI-VB2 apresentou um valor de 0,42 ±0,020 e 0,78 ± 0,08 para o WPI-Q indicando que a nanoencapsulação contribuiu para uma distribuição de tamanho de partícula mais homogênea para o sistema WPI-VB2. Além disso, WPI, WPI-VB2 e WPI-Q apresentaram potencial Zeta de -19,06 ±2,31 mV; -15,96 ± 3,25 mV -28,46 ± 1,70 mV respectivamente, indicando instabilidade eletrostática dessas amostras. Os resultados de estabilidade de emulsão e espuma demonstraram um aumento significativo em relação ao controle. Assim, a nanoestrutura apresentou maior capacidade de estabilizar essas propriedades, podendo conferir melhorias nos aspectos de textura dos produtos. O TGA, apresentou uma redução de massa entre 50 a 125°C para a WPI-VB2 e 50 a 180°C para WPI-Q, enquanto o DSC revelou que a VB2 foi capaz de estabilizar os eventos térmicos presentes na nanoestrutura e a quercetina apresentou dois eventos referente a desnaturação da proteína e evaporação da água. Os resultados da liberação controlada demonstraram que o controle e nanoestrutura foram capazes de proteger os bioativos estudados durante a digestão gástrica e intestinal. Portanto, os resultados apresentados sugerem o potencial das nanoestruturas de WPI como carreadores eficazes para a entrega controlada de bioativos, melhorando a qualidade e funcionalidade de produtos alimentícios.